重组蛋白和链酶亲和素(Streptavidin, SA)

蛋白A、蛋白G和蛋白L是微生物来源的天然或重组蛋白质，可以和哺乳动物的免疫球蛋白结合。将这些蛋白偶联于支持物上，利用亲和层析来纯化抗体，也可用于免疫沉淀(Immunoprecipitation, IP)或免疫共沉淀(Co-IP)。不同的抗体结合蛋白与不同的免疫球蛋白的结合能力并不一样，它们受到后者的来源及亚类的影响，因此对于不同的抗体需要选择不同的抗体结合蛋白。

蛋白A是葡萄球菌细胞壁的组成成分，42kD，能特异性的结合免疫分子的Fc区，特别是IgG. 有4个亲和结合位点，耐热和耐变性剂（4M尿素，6M盐酸胍）；用途：可以广泛用于分离不同种属来源的哺乳动物IgG分子。

蛋白G是G型链球菌细胞壁的组成成分，主要与大多数哺乳动物的免疫球蛋白的Fc区结合，结合能力大于蛋白A；用途：主要用来纯化不能与蛋白A很好结合的单抗和多抗。不能结合人IgM,D,A。

蛋白L源于细菌Peptostreptococcus，是一种能和广泛的免疫球蛋白相结合的蛋白质，该蛋白只与抗体的k链结合而不会影响抗体的抗原结合位点，这一特性使其与蛋白A或蛋白G相比，能更广泛地结合各种来源及亚类的抗体。用途：它不结合牛、山羊或绵羊来源的免疫球蛋白，可以用于从添加BSA或FCS的培养液中纯化单克隆抗体。

链霉亲和素(Streptavidin，SA)，是链霉菌在培养过程中分泌的一种蛋白质产物。SA的分子量为60Kda，内4条序列相同的肽链组成。如同亲合素一样，一个SA分子也能结合4个生物素分子，二者亲和常数亦为1015/mol。SA的每条肽链含159个氨基酸残基，其中赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸的含量比亲合素少，因此SA是一种稍偏酸性的蛋白质，其pI为5.5，并且不带任何糖基。

1．蛋白类产品和链酶亲和素